Os venenos de cobras e aranhas brasileiras continuam sendo fonte de novas descobertas com potencial biotecnológico. Dois estudos publicados recentemente mostram como isso é possível mesmo em espécies relativamente bem estudadas, como a víbora Cotiara (Bothrops cotiara) e o mato sul-americano (Lachesis muta).

"Os venenos nunca param de nos surpreender. Mesmo com tanto conhecimento acumulado, novas descobertas são possíveis, como fragmentos imprevisíveis que fazem parte de proteínas conhecidas. Apesar de toda a tecnologia disponível, ainda há muito a ser estudado nessas toxinas", afirmou. Alexandre Tashima, investigador principal de ambos os estudos.

Ele se referia a um novo peptídeo (fragmento de proteína) identificado no veneno da B. cotiara e denominado Bc-7a. Embora faça parte de uma proteína que causa sangramento nas presas da cobra, em termos funcionais está mais próximo de peptídeos como os que estão na origem do captopril, medicamento que reduz a pressão arterial ao inibir a atividade da enzima conversora de angiotensina (ECA). 

O último estudo é relatado em um artigo publicado na revista Biochimie .

Já existem muitas moléculas inibidoras da ECA, mas a busca continua devido aos efeitos colaterais adversos , como tosse seca, tontura e níveis elevados de potássio no sangue.

O peptídeo é um dos 197 revelados pelo estudo, 189 deles relatados pela primeira vez. Em 2012, o grupo encontrou 73 peptídeos no veneno de uma mesma cobra. Segundo os autores, a diferença se deve ao uso, no estudo mais recente, de equipamentos mais rápidos e sensíveis do que os disponíveis há uma década, e ao maior número de sequências peptídicas agora coletadas em bancos de dados.

Em estudos anteriores, Tashima e seu grupo encontraram moléculas com potencial biotecnológico no veneno de outra cobra, além de duas aranhas tarântulas.

Um estudo envolvendo veneno de bushmaster de L. muta, relatado em artigo publicado na Biochemical and Biophysical Research Communications , identificou 151 peptídeos, dos quais 126 eram até então desconhecidos.

Os pesquisadores estavam particularmente interessados ??em um novo peptídeo derivado de metaloproteinase chamado Lm-10a, um fragmento de uma toxina hemorrágica que inibe a ECA e que poderia ser potencialmente usado em um medicamento para tratar a pressão arterial . Sua análise sugeriu que tanto o Lm-10a de L. muta quanto o Bc-7a de B. cotiara resultaram de processos de fragmentação durante a maturação do veneno na glândula de veneno da cobra e que muitos mais novos peptídeos poderiam ser obtidos a partir das toxinas.

“Nesse tipo de análise, a sequência proteica obtida é apenas um instantâneo. Clivagem, degradação enzimática e outros processos que geram novos peptídeos que não são necessariamente detectados ocorrem o tempo todo”, explicou Tashima.

Mais pesquisas são necessárias para verificar o real potencial dos peptídeos descobertos. Além disso, a natureza dinâmica da maturação das toxinas aponta para o uso, pelas cobras venenosas, de vários mecanismos biológicos para refinar o veneno durante sua evolução.

"Apesar dos avanços na tecnologia de sequenciamento e da produção de grandes quantidades de dados nos últimos anos, ainda há muito a ser descoberto sobre o vasto universo dos peptídeos e seus papéis biológicos. Devemos aproveitar a nossa sorte em poder estudar essas espécies, muitos dos quais serão extintos antes mesmo de serem descobertos", disse Tashima.

Informações do periódico: Comunicações de Pesquisa Bioquímica e Biofísica