Chame isso de marcha evolutiva dos pinguins.

Mais de 50 milhões de anos atrás, os adoráveis ​​pássaros de smoking começaram a deixar seus parentes aviários na costa, gingando até a beira da água e dando um mergulho em busca de frutos do mar.

Pés palmados, asas em forma de nadadeira e penas únicas ajudaram os pinguins a se adaptarem às suas excursões subaquáticas. Mas uma nova pesquisa da Universidade de Nebraska-Lincoln mostrou que a evolução do mergulho também está em seu sangue, que otimizou sua captura e liberação de oxigênio para garantir que os pinguins não desperdiçassem o fôlego enquanto o prendessem.

Em relação aos pássaros que vivem em terra, o sangue dos pinguins é conhecido por conter mais hemoglobina : a proteína que capta o oxigênio dos pulmões e o transporta pela corrente sanguínea antes de despejá-lo em vários tecidos. Essa abundância poderia explicar em parte a proficiência subaquática de, digamos, o pinguim-imperador, que mergulha mais fundo do que qualquer ave e foi documentado prendendo a respiração por mais de 30 minutos enquanto caça krill, peixes e lulas.

Ainda assim, as particularidades de sua hemoglobina - e o quanto ela realmente evoluiu para ajudar os pinguins a se tornarem torpedos devoradores de peixes que passam metade de suas vidas debaixo d'água - permaneceram questões em aberto. Então, os biólogos Jay Storz e Anthony Signore do Nebraska, que frequentemente estudam a hemoglobina de pássaros que sobrevivem quilômetros acima do nível do mar, decidiram investigar os pássaros mais adeptos a mergulhar abaixo dele.

"Não havia muito trabalho comparativo sobre o transporte de oxigênio no sangue no que se refere à fisiologia do mergulho em pinguins e seus parentes não mergulhadores", disse Signore, pesquisador de pós-doutorado no laboratório de Storz.

Responder a essas perguntas significava esboçar os projetos genéticos de duas hemoglobinas antigas. Um pertencia ao ancestral comum de todas as espécies de pinguins, que começou a se ramificar desse ancestral há cerca de 20 milhões de anos. O outro, datando de cerca de 60 milhões de anos, residia no ancestral comum dos pinguins e seus parentes não mergulhadores mais próximos - albatrozes, cagarras e outras aves marinhas voadoras. O pensamento era simples: como uma hemoglobina se originou antes do surgimento do mergulho na linhagem, e a outra depois, qualquer grande diferença entre as duas as implicaria como importantes para a evolução do mergulho em pinguins.

Na verdade, comparar os dois era menos simples. Para começar, os pesquisadores literalmente ressuscitaram ambas as proteínas, contando com modelos que fatorados nas sequências de genes das hemoglobinas modernas para estimar as sequências de suas duas contrapartes antigas. Signore uniu essas sequências resultantes na bactéria E. coli, que produziu as duas proteínas antigas. Os pesquisadores então realizaram experimentos para avaliar o desempenho de cada um.

Eles descobriram que a hemoglobina do ancestral comum dos pinguins capturava oxigênio mais prontamente do que a versão presente no sangue do ancestral mais velho, não mergulhador. Essa afinidade mais forte com o oxigênio significaria menos chance de deixar rastros nos pulmões, uma questão especialmente vital entre as aves semiaquáticas que precisam tirar o máximo de uma única respiração enquanto caçam ou viajam debaixo d'água.

Infelizmente, a própria força dessa afinidade pode apresentar dificuldades quando a hemoglobina chega aos tecidos famintos pelo oxigênio que ela carrega.

"Ter uma maior afinidade de hemoglobina-oxigênio age como um ímã mais forte para puxar mais oxigênio dos pulmões", disse Signore. "É ótimo nesse contexto. Mas então você fica perplexo quando é hora de deixar ir."

Em outras palavras, quaisquer benefícios de prender a respiração obtidos com a captação de oxigênio extra podem ser desfeitos se a hemoglobina se esforçar para relaxar seu aperto de ferro e liberar sua valiosa carga. A probabilidade de que isso aconteça é ditada em parte pela acidez e pelo dióxido de carbono no sangue. Níveis mais altos de qualquer um deles aumentam a probabilidade de as hemoglobinas se soltarem.

Como Storz e Signore esperavam, a hemoglobina do ancestral pinguim recente era mais sensível ao pH circundante, com seu controle bioquímico sobre o oxigênio afrouxando mais em resposta à acidez elevada. E isso, disse Signore, tornava a hemoglobina mais bioquimicamente sintonizada com o esforço e as necessidades de oxigênio dos tecidos que atendia.

“É realmente um sistema bonito, porque os tecidos que trabalham duro estão se tornando ácidos”, disse ele. “Eles precisam de mais oxigênio, e a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio pode mudar em resposta a essa acidez para fornecer mais oxigênio.

"Se o pH cair, digamos, 0,2 unidades, a afinidade do oxigênio da hemoglobina do pinguim vai diminuir mais do que a hemoglobina de seus parentes não mergulhadores."

Juntos, os resultados indicam que, conforme os pinguins foram para os mares, sua hemoglobina evoluiu para maximizar tanto a captação quanto a diminuição do oxigênio disponível - especialmente quando ele foi inalado pela última vez cinco, ou 10, ou até 20 minutos antes. Eles também ilustram o valor de ressuscitar proteínas que existiam há 20, 40 ou até 60 milhões de anos atrás.

"Esses resultados demonstram como a análise experimental de proteínas ancestrais pode revelar os mecanismos de adaptação bioquímica", disse Storz, "e também lançar luz sobre como a fisiologia do organismo evoluiu em resposta a novos desafios ambientais."