Chame isso de marcha evolutiva dos pinguins.

Mais de 50 milhões de anos atrás, os adora¡veis ​​pa¡ssaros de smoking começam a deixar seus parentes avia¡rios na costa, gingando atéa beira da águae dando um mergulho em busca de frutos do mar.

Panãs palmados, asas em forma de nadadeira e penas únicas ajudaram os pinguins a se adaptarem a s suas excursaµes subaqua¡ticas. Mas uma nova pesquisa da Universidade de Nebraska-Lincoln mostrou que a evolução do mergulho também estãoem seu sangue, que otimizou sua captura e liberação de oxigaªnio para garantir que os pinguins não desperdia§assem o fa´lego enquanto o prendessem.

Em relação aos pa¡ssaros que vivem em terra, o sangue dos pinguins éconhecido por conter mais hemoglobina : a protea­na que capta o oxigaªnio dos pulmaµes e o transporta pela corrente sanguínea antes de despejá-lo em vários tecidos. Essa abunda¢ncia poderia explicar em parte a proficiaªncia subaqua¡tica de, digamos, o pinguim-imperador, que mergulha mais fundo do que qualquer ave e foi documentado prendendo a respiração por mais de 30 minutos enquanto caça krill, peixes e lulas.

Ainda assim, as particularidades de sua hemoglobina - e o quanto ela realmente evoluiu para ajudar os pinguins a se tornarem torpedos devoradores de peixes que passam metade de suas vidas debaixo d' água- permaneceram questões em aberto. Então, os bia³logos Jay Storz e Anthony Signore do Nebraska, que frequentemente estudam a hemoglobina de pa¡ssaros que sobrevivem quila´metros acima doníveldo mar, decidiram investigar os pa¡ssaros mais adeptos a mergulhar abaixo dele.

"Nãohavia muito trabalho comparativo sobre o transporte de oxigaªnio no sangue no que se refere a  fisiologia do mergulho em pinguins e seus parentes não mergulhadores", disse Signore, pesquisador de pa³s-doutorado no laboratório de Storz.

Responder a essas perguntas significava esboa§ar os projetos genanãticos de duas hemoglobinas antigas. Um pertencia ao ancestral comum de todas as espanãcies de pinguins, que começou a se ramificar desse ancestral hácerca de 20 milhões de anos. O outro, datando de cerca de 60 milhões de anos, residia no ancestral comum dos pinguins e seus parentes não mergulhadores mais pra³ximos - albatrozes, cagarras e outras aves marinhas voadoras. O pensamento era simples: como uma hemoglobina se originou antes do surgimento do mergulho na linhagem, e a outra depois, qualquer grande diferença entre as duas as implicaria como importantes para a evolução do mergulho em pinguins.

Na verdade, comparar os dois era menos simples. Para comea§ar, os pesquisadores literalmente ressuscitaram ambas as protea­nas, contando com modelos que fatorados nas sequaªncias de genes das hemoglobinas modernas para estimar as sequaªncias de suas duas contrapartes antigas. Signore uniu essas sequaªncias resultantes na bactanãria E. coli, que produziu as duas protea­nas antigas. Os pesquisadores então realizaram experimentos para avaliar o desempenho de cada um.

Eles descobriram que a hemoglobina do ancestral comum dos pinguins capturava oxigaªnio mais prontamente do que a versão presente no sangue do ancestral mais velho, não mergulhador. Essa afinidade mais forte com o oxigaªnio significaria menos chance de deixar rastros nos pulmaµes, uma questãoespecialmente vital entre as aves semiaqua¡ticas que precisam tirar o ma¡ximo de uma única respiração enquanto caçam ou viajam debaixo d'a¡gua.

Infelizmente, a própria força dessa afinidade pode apresentar dificuldades quando a hemoglobina chega aos tecidos famintos pelo oxigaªnio que ela carrega.

"Ter uma maior afinidade de hemoglobina-oxigaªnio age como um a­ma£ mais forte para puxar mais oxigaªnio dos pulmaµes", disse Signore. "a‰ a³timo nesse contexto. Mas então vocêfica perplexo quando éhora de deixar ir."

Em outras palavras, quaisquer benefa­cios de prender a respiração obtidos com a captação de oxigaªnio extra podem ser desfeitos se a hemoglobina se esforçar para relaxar seu aperto de ferro e liberar sua valiosa carga. A probabilidade de que isso acontea§a éditada em parte pela acidez e pelo dia³xido de carbono no sangue. Na­veis mais altos de qualquer um deles aumentam a probabilidade de as hemoglobinas se soltarem.

Como Storz e Signore esperavam, a hemoglobina do ancestral pinguim recente era maissensívelao pH circundante, com seu controle bioqua­mico sobre o oxigaªnio afrouxando mais em resposta a  acidez elevada. E isso, disse Signore, tornava a hemoglobina mais bioquimicamente sintonizada com o esfora§o e as necessidades de oxigaªnio dos tecidos que atendia.

“a‰ realmente um sistema bonito, porque os tecidos que trabalham duro estãose tornando a¡cidos”, disse ele. “Eles precisam de mais oxigaªnio, e a afinidade da hemoglobina pelo oxigaªnio pode mudar em resposta a essa acidez para fornecer mais oxigaªnio.

"Se o pH cair, digamos, 0,2 unidades, a afinidade do oxigaªnio da hemoglobina do pinguim vai diminuir mais do que a hemoglobina de seus parentes não mergulhadores."

Juntos, os resultados indicam que, conforme os pinguins foram para os mares, sua hemoglobina evoluiu para maximizar tanto a captação quanto a diminuição do oxigaªnio dispona­vel - especialmente quando ele foi inalado pela última vez cinco, ou 10, ou até20 minutos antes. Eles também ilustram o valor de ressuscitar protea­nas que existiam há20, 40 ou até60 milhões de anos atrás.

"Esses resultados demonstram como a análise experimental de protea­nas ancestrais pode revelar os mecanismos de adaptação bioquímica", disse Storz, "e também lana§ar luz sobre como a fisiologia do organismo evoluiu em resposta a novos desafios ambientais."