Ao estudar enzimas celulares que realizam reações difíceis, o químico do MIT Dan Suess espera encontrar novas soluções para os desafios globais de energia.

Ao estudar enzimas que realizam reações evolutivamente antigas, Dan Suess espera encontrar soluções para os desafios globais de energia. Ele está interessado em reações que estão “ocorrendo em escala microscópica, mas acontecendo em escala enorme” ao redor do mundo. Créditos: Foto: Bryce Vickmark
Para ajudar a encontrar soluções para a crise climática do planeta, o professor associado do MIT, Daniel Suess, está analisando o passado antigo da Terra.
No início da evolução da vida, as células ganharam a capacidade de realizar reações como transferir elétrons de um átomo para outro. Essas reações, que ajudam as células a construir compostos contendo carbono ou nitrogênio, dependem de enzimas especializadas com aglomerados de átomos de metal.
Ao aprender mais sobre como essas enzimas funcionam, Suess espera eventualmente desenvolver novas maneiras de realizar reações químicas fundamentais que podem ajudar a capturar carbono da atmosfera ou permitir o desenvolvimento de combustíveis alternativos.
“Temos que encontrar alguma maneira de religar a sociedade para que não dependamos apenas de vastas reservas de carbono reduzido, combustíveis fósseis e queimá-los usando oxigênio”, ele diz. “O que estamos fazendo é olhar para trás, até um bilhão de anos antes do oxigênio e da fotossíntese surgirem, para ver se podemos identificar os princípios químicos que fundamentam os processos que não dependem da queima de carbono.”
Seu trabalho também pode lançar luz sobre outras reações celulares importantes, como a conversão de nitrogênio gasoso em amônia, que também é uma etapa fundamental na produção de fertilizantes sintéticos.
Explorando a química
Suess, que cresceu em Spokane, Washington, se interessou por matemática ainda jovem, mas acabou se formando em química e inglês no Williams College, que ele escolheu com base na atraente seleção de cursos.
“Eu estava interessado em escolas que eram mais focadas no modelo de artes liberais, Williams sendo uma delas. E eu simplesmente pensei que elas tinham a combinação certa de cursos realmente interessantes e liberdade para fazer as aulas que você quisesse”, ele diz. “Eu entrei sem esperar me formar em química, mas então eu realmente gostei das minhas aulas de química e dos meus professores de química.”
Em suas aulas, ele explorou todos os aspectos da química e achou todos eles atraentes.
“Eu gostava de química orgânica, porque há uma ênfase em fazer coisas. E eu gostava de química física porque havia uma tentativa de ter pelo menos uma maneira semiquantitativa de entender o mundo. A química física descreve alguns dos desenvolvimentos mais importantes da ciência no século XX, incluindo a mecânica quântica e sua aplicação a átomos e moléculas”, ele diz.
Depois da faculdade, Suess veio para o MIT para a pós-graduação e começou a trabalhar com o professor de química Jonas Peters, que tinha chegado recentemente do Caltech. Alguns anos depois, Peters acabou voltando para o Caltech, e Suess o seguiu, continuando sua pesquisa de tese de doutorado sobre novas maneiras de sintetizar moléculas inorgânicas.
Seu projeto se concentrou em moléculas que consistem em um metal como ferro ou cobalto ligado a um grupo não metálico conhecido como ligante. Dentro dessas moléculas, o átomo de metal normalmente puxa elétrons do ligante. No entanto, as moléculas em que Suess trabalhou foram projetadas para que o metal desse seus próprios elétrons ao ligante. Essas moléculas podem ser usadas para acelerar reações difíceis que exigem a quebra de ligações muito fortes, como a ligação tripla nitrogênio-nitrogênio em N 2 .
Durante um pós-doutorado na Universidade da Califórnia em Davis, Suess mudou de assunto e começou a trabalhar em biomoléculas — especificamente, metaloproteínas. Essas são enzimas proteicas que têm metais escondidos em seus sítios ativos, onde ajudam a catalisar reações.
Suess estudou como as células sintetizam os sítios ativos contendo metais nessas proteínas, focando em uma enzima chamada ferro-ferro hidrogenase. Essa enzima, encontrada principalmente em bactérias anaeróbicas, incluindo algumas que vivem no trato digestivo humano, catalisa reações envolvendo a transferência de prótons e elétrons. Especificamente, ela pode combinar dois prótons e dois elétrons para fazer H 2 , ou pode realizar a reação reversa, quebrando H 2 em prótons e elétrons.
“Essa enzima é realmente importante porque muitos processos metabólicos celulares geram elétrons em excesso ou requerem elétrons em excesso. Se você gera elétrons em excesso, eles têm que ir para algum lugar, e uma solução é colocá-los em prótons para fazer H 2 ”, diz Suess.
Reações em escala global
Desde que ingressou no corpo docente do MIT em 2017, Suess continuou suas investigações sobre metaloproteínas e as reações que elas catalisam.
“Estamos interessados em reações químicas em escala global, o que significa que elas estão ocorrendo em escala microscópica, mas acontecendo em uma escala enorme”, ele diz. “Elas impactam o planeta e determinaram qual é a composição molecular da biosfera e o que ela será.”
A fotossíntese, que surgiu há cerca de 2,4 bilhões de anos, teve o maior impacto na atmosfera, enchendo-a de oxigênio, mas Suess se concentra nas reações que as células começaram a usar ainda antes, quando a atmosfera carecia de oxigênio e o metabolismo celular não podia ser impulsionado pela respiração.
Muitas dessas reações antigas, que ainda são usadas pelas células hoje, envolvem uma classe de metaloproteínas chamadas proteínas ferro-enxofre. Essas enzimas, que são encontradas em todos os reinos da vida, estão envolvidas na catalisação de muitas das reações mais difíceis que ocorrem nas células, como a formação de radicais de carbono e a conversão de nitrogênio em amônia.
Para estudar as metaloenzimas que catalisam essas reações, o laboratório de Suess adota duas abordagens diferentes. Em uma, eles criam versões sintéticas das proteínas que podem conter menos átomos de metal, o que permite maior controle sobre a composição e o formato da proteína, tornando-as mais fáceis de estudar.
Em outra abordagem, eles usam a versão natural da proteína, mas substituem um dos átomos de metal por um isótopo que facilita o uso de técnicas espectroscópicas para analisar a estrutura da proteína.
“Isso nos permite estudar tanto a ligação no estado de repouso de uma enzima, quanto a ligação e as estruturas dos intermediários de reação que você só pode caracterizar espectroscopicamente”, diz Suess.
Entender como as enzimas realizam essas reações pode ajudar os pesquisadores a encontrar novas maneiras de remover o dióxido de carbono da atmosfera, combinando-o com outras moléculas para criar compostos maiores. Encontrar maneiras alternativas de converter gás nitrogênio em amônia também pode ter um grande impacto nas emissões de gases de efeito estufa, já que o processo Haber Bosch, agora usado para sintetizar fertilizantes, requer enormes quantidades de energia.
“Nosso foco principal é entender o mundo natural, mas acho que, como estamos procurando maneiras diferentes de conectar catalisadores biológicos para fazer reações eficientes que impactam a sociedade, precisamos saber como essa conexão funciona. E é isso que estamos tentando descobrir”, ele diz.