Coquetel de enzimas que comem pla¡stico anuncia uma nova esperana§a para resíduos de pla¡stico
A descoberta inicial criou a perspectiva de uma revolua§a£o na reciclagem de pla¡stico , criando uma solua§a£o potencial de baixo consumo de energia para lidar com o lixo pla¡stico.

Crédito: Aaron McGeehan
Os cientistas que reprojetaram a enzima que se alimenta de pla¡stico PETase criaram agora um 'coquetel' de enzimas que pode digerir o pla¡stico atéseis vezes mais rápido.
Uma segunda enzima, encontrada na mesma bactanãria que vive em uma dieta de garrafas pla¡sticas , foi combinada com PETase para acelerar a quebra do pla¡stico.
A PETase decompaµe o polietileno tereftalato (PET) de volta aos seus blocos de construção, criando uma oportunidade de reciclar o pla¡stico infinitamente e reduzir a poluição do pla¡stico e os gases do efeito estufa que impulsionam asmudanças climáticas.
PET éo termopla¡stico mais comum, usado para fazer garrafas de bebidas descarta¡veis, roupas e tapetes e leva centenas de anos para se decompor no ambiente, mas o PETase pode reduzir esse tempo para dias.
A descoberta inicial criou a perspectiva de uma revolução na reciclagem de pla¡stico , criando uma solução potencial de baixo consumo de energia para lidar com o lixo pla¡stico. A equipe desenvolveu a enzima PETase natural em laboratório para ser cerca de 20% mais rápida na decomposição do PET.
"a‰ realmente uma grande oportunidade de aprender e crescer como parte desta colaboração Reino Unido-EUA e ainda mais para contribuir com outra parte da história sobre o uso de enzimas para lidar com alguns de nossos pla¡sticos mais poluentes."
Agora, a mesma equipe transatla¢ntica combinou PETase e seu "parceiro", uma segunda enzima chamada MHETase, para gerar melhorias muito maiores: simplesmente misturar PETase com MHETase dobrou a velocidade de decomposição do PET e projetou uma conexão entre as duas enzimas para criar uma 'superenzima', aumentar esta atividade em mais três vezes.
O estudo foi publicado na revista Proceedings of the National Academy of Sciences .
A equipe foi co-liderada pelos cientistas que desenvolveram a PETase, Professor John McGeehan, Diretor do Centro de Inovação Enzima¡tica (CEI) da Universidade de Portsmouth, e Dr. Gregg Beckham, Pesquisador Saªnior do Laborata³rio Nacional de Energia Renova¡vel (NREL ) nos E.U.A.
O professor McGeehan disse: "Gregg e eu esta¡vamos conversando sobre como o PETase ataca asuperfÍcie dos pla¡sticos e o MHETase retalha ainda mais as coisas, então parecia natural ver se poderaamos usa¡-los juntos, imitando o que acontece na natureza.
"Nossos primeiros experimentos mostraram que eles realmente funcionam melhor juntos, então decidimos tentar liga¡-los fisicamente, como dois Pac-men unidos por um pedaço de corda.
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"Demorou muito trabalho em ambos os lados do Atla¢ntico, mas valeu a pena - ficamos encantados em ver que nossa nova enzima quimanãrica éatétrês vezes mais rápida do que as enzimas separadas naturalmente evoluadas, abrindo novos caminhos para mais melhorias. "
A descoberta da enzima PETase original anunciava a primeira esperana§a de que uma solução para o problema global da poluição por pla¡stico pudesse estar ao alcance, embora a PETase sozinha ainda não seja rápida o suficiente para tornar o processo comercialmente via¡vel para lidar com as toneladas de garrafas PET descartadas espalhadas pelo planeta.
Combina¡-lo com uma segunda enzima, e descobrir que juntas funcionam ainda mais rápido, significa que outro salto foi dado no sentido de encontrar uma solução para os resíduos de pla¡stico.
PETase e a nova combinação MHETase-PETase trabalham digerindo o pla¡stico PET, retornando-o aos seus blocos de construção originais. Isso permite que os pla¡sticos sejam feitos e reutilizados infinitamente, reduzindo nossa dependaªncia de recursos fa³sseis como petra³leo e gás.
O professor McGeehan usou a Diamond Light Source, em Oxfordshire, um sancrotron que usa intensos feixes de raios X 10 bilhaµes de vezes mais brilhantes que o Sol para funcionar como um microsca³pio poderoso o suficiente para ver a¡tomos individuais. Isso permitiu que a equipe resolvesse a estrutura 3-D da enzima MHETase, dando a eles os projetos moleculares para comea§ar a desenvolver um sistema enzima¡tico mais rápido .
A nova pesquisa combinou abordagens estruturais, computacionais, bioquímicas e bioinforma¡ticas para revelar percepções moleculares sobre sua estrutura e como ela funciona. O estudo foi um grande esfora§o de equipe envolvendo cientistas em todos os naveis de suas carreiras.
Uma das autoras mais jovens, Rosie Graham, Ph.D. em Portsmouth CEI-NREL. O aluno disse: “Minha parte favorita da pesquisa écomo as ideias comea§am, seja no cafanã, no trajeto de trem ou ao passar pelos corredores da universidade pode realmente ser a qualquer momento.
"a‰ realmente uma grande oportunidade de aprender e crescer como parte desta colaboração Reino Unido-EUA e ainda mais para contribuir com outra parte da história sobre o uso de enzimas para lidar com alguns de nossos pla¡sticos mais poluentes."
O Center for Enzyme Innovation leva enzimas do ambiente natural e, usando biologia sintanãtica, adapta-as para criar novas enzimas para a indaºstria.