Tecnologia Científica

Coquetel de enzimas que comem plástico anuncia uma nova esperança para resíduos de plástico
A descoberta inicial criou a perspectiva de uma revolução na reciclagem de plástico , criando uma solução potencial de baixo consumo de energia para lidar com o lixo plástico.
Por University of Portsmouth - 28/09/2020


Crédito: Aaron McGeehan

Os cientistas que reprojetaram a enzima que se alimenta de plástico PETase criaram agora um 'coquetel' de enzimas que pode digerir o plástico até seis vezes mais rápido.

Uma segunda enzima, encontrada na mesma bactéria que vive em uma dieta de garrafas plásticas , foi combinada com PETase para acelerar a quebra do plástico.

A PETase decompõe o polietileno tereftalato (PET) de volta aos seus blocos de construção, criando uma oportunidade de reciclar o plástico infinitamente e reduzir a poluição do plástico e os gases do efeito estufa que impulsionam as mudanças climáticas.

PET é o termoplástico mais comum, usado para fazer garrafas de bebidas descartáveis, roupas e tapetes e leva centenas de anos para se decompor no ambiente, mas o PETase pode reduzir esse tempo para dias.

A descoberta inicial criou a perspectiva de uma revolução na reciclagem de plástico , criando uma solução potencial de baixo consumo de energia para lidar com o lixo plástico. A equipe desenvolveu a enzima PETase natural em laboratório para ser cerca de 20% mais rápida na decomposição do PET.

"É realmente uma grande oportunidade de aprender e crescer como parte desta colaboração Reino Unido-EUA e ainda mais para contribuir com outra parte da história sobre o uso de enzimas para lidar com alguns de nossos plásticos mais poluentes."


Agora, a mesma equipe transatlântica combinou PETase e seu "parceiro", uma segunda enzima chamada MHETase, para gerar melhorias muito maiores: simplesmente misturar PETase com MHETase dobrou a velocidade de decomposição do PET e projetou uma conexão entre as duas enzimas para criar uma 'superenzima', aumentar esta atividade em mais três vezes.

O estudo foi publicado na revista Proceedings of the National Academy of Sciences .

A equipe foi co-liderada pelos cientistas que desenvolveram a PETase, Professor John McGeehan, Diretor do Centro de Inovação Enzimática (CEI) da Universidade de Portsmouth, e Dr. Gregg Beckham, Pesquisador Sênior do Laboratório Nacional de Energia Renovável (NREL ) nos E.U.A.

O professor McGeehan disse: "Gregg e eu estávamos conversando sobre como o PETase ataca a superfície dos plásticos e o MHETase retalha ainda mais as coisas, então parecia natural ver se poderíamos usá-los juntos, imitando o que acontece na natureza.

"Nossos primeiros experimentos mostraram que eles realmente funcionam melhor juntos, então decidimos tentar ligá-los fisicamente, como dois Pac-men unidos por um pedaço de corda.
 
"Demorou muito trabalho em ambos os lados do Atlântico, mas valeu a pena - ficamos encantados em ver que nossa nova enzima quimérica é até três vezes mais rápida do que as enzimas separadas naturalmente evoluídas, abrindo novos caminhos para mais melhorias. "

A descoberta da enzima PETase original anunciava a primeira esperança de que uma solução para o problema global da poluição por plástico pudesse estar ao alcance, embora a PETase sozinha ainda não seja rápida o suficiente para tornar o processo comercialmente viável para lidar com as toneladas de garrafas PET descartadas espalhadas pelo planeta.

Combiná-lo com uma segunda enzima, e descobrir que juntas funcionam ainda mais rápido, significa que outro salto foi dado no sentido de encontrar uma solução para os resíduos de plástico.

PETase e a nova combinação MHETase-PETase trabalham digerindo o plástico PET, retornando-o aos seus blocos de construção originais. Isso permite que os plásticos sejam feitos e reutilizados infinitamente, reduzindo nossa dependência de recursos fósseis como petróleo e gás.

O professor McGeehan usou a Diamond Light Source, em Oxfordshire, um síncrotron que usa intensos feixes de raios X 10 bilhões de vezes mais brilhantes que o Sol para funcionar como um microscópio poderoso o suficiente para ver átomos individuais. Isso permitiu que a equipe resolvesse a estrutura 3-D da enzima MHETase, dando a eles os projetos moleculares para começar a desenvolver um sistema enzimático mais rápido .

A nova pesquisa combinou abordagens estruturais, computacionais, bioquímicas e bioinformáticas para revelar percepções moleculares sobre sua estrutura e como ela funciona. O estudo foi um grande esforço de equipe envolvendo cientistas em todos os níveis de suas carreiras.

Uma das autoras mais jovens, Rosie Graham, Ph.D. em Portsmouth CEI-NREL. O aluno disse: “Minha parte favorita da pesquisa é como as ideias começam, seja no café, no trajeto de trem ou ao passar pelos corredores da universidade pode realmente ser a qualquer momento.

"É realmente uma grande oportunidade de aprender e crescer como parte desta colaboração Reino Unido-EUA e ainda mais para contribuir com outra parte da história sobre o uso de enzimas para lidar com alguns de nossos plásticos mais poluentes."

O Center for Enzyme Innovation leva enzimas do ambiente natural e, usando biologia sintética, adapta-as para criar novas enzimas para a indústria.

 

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